Введение

Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О

                                                                   NH –

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).

Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.

Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.

Физико–химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

Белок                     полипептиды                          низкомолекулярные пептиды                          АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

Пепсиноген   ПЕСИН HCL     пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)

Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

                     O                      O                       O                       O

H2N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH    +HOH ПЕПСИН       

            R1                       R2                      R3                      R4

                              O                       O                                  O                       O

          H2N – CH – C – NH – CH – C – OH + H2N – CH – C – NH – CH – C – OH

                      R1                       R2                                 R3                      R4

                                             Пептиды

Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. ............