Новосибирский государственный педагогический университет Реферат по предмету "Биохимия" на тему: "Биохимия мышечного сокращения" Выполнил: студент 3 курса ЕГФ отделения "Валеология", гр. 1А Литвиченко Е.М.
    Проверил: Сайкович Е.Г. г. Новосибирск 2000 г.
    Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным - это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.
    Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы - особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов - толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких - актин. Миозиновые и актиновые нити - главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер - участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.
    
    Рис. Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %. Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются. Строение миозиновых нитей. Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию ?-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют "головки" молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой "хвост в хвост". Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.
    Рис.1 Рис.2 Строение актиновых нитей. В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин. Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин - глобулярный белок с молекулярной массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно соединяясь, глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по форме две скрученные между собой нитки бус. молекулы актина
    молекулы тропонина молекулы тропомиозина Другой белок, входящий в актиновые нити - тропомиозин - имеет форму палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. ............